广东医学院
《生物化学与分子生物学》理论课教学大纲
(2007年8月修订)
(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、
心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)
广东医学院临床医学等本科专业《生物化学与分子生物学》理论教学分为两部分讲授，第一部分为生物化部分，第二部分为分子生物学部分。
学时分配：理论授课总学时85学时，第一部分为生物化部分，53学时；第二部分为分子生物学部分，32学时。
教 材：中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第一版（刘新光主编）。
第一部分 生物化学
第1章 绪 论
学习要求：
一、了解生物化学发展史
二、了解生物化学研究的主要内容
二、了解生物化学与医学的关系
第2章 蛋白质的结构与功能
学习内容：
一、蛋白质的分子组成
1．氨基酸 结构与分类
2．肽 肽键与肽链
二、蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构 概念
2．蛋白质的二级结构 α螺旋、β折叠概念
3．蛋白质的三级结构
4．蛋白质的四级结构
5．蛋白质的分类
三、蛋白质结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能的关系
2．蛋白质空间结构与功能的关系 肌红蛋白和血红蛋白分子结构，别构效应
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化
1．蛋白质的理化性质 蛋白质的变性
2．蛋白质的分离和纯化
3．蛋白质的含量测定与纯度鉴定
4．多肽链中氨基酸序列分析
5．蛋白质空间结构测定
学习要求：
一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键及多肽链的连接方式，了解生物活性肽。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构，（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构概念和维持键。掌握模序、结构域概念。
三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系，熟悉血红蛋白的分子结构。血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念，熟悉蛋白质分离纯化方法和依据的性质。了解多肽链氨基酸测序的原理。
第4章 酶
学习内容：
一、概述
1．酶的概念 核酶、脱氧核酶的概念
2．酶的命名与分类
3．酶的化学本质
二、酶的分子结构与功能
1．酶的分子组成
2．酶的活性中心
三、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点 催化作用，酶的专一性
2．酶促反应的机制 酶-底物复合物
四、酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响 Km和Vmax的概念
2．酶浓度对反应速度的影响
3．温度对反应速度的影响 最适温度
4．pH对反应速度的影响 最适pH
5．抑制剂对反应速度的影响 不可逆抑制，可逆抑制
6．激活剂对反应速度的影响
7．酶活性测定与酶活性单位
五、酶的调节
1．酶活性的调节 别构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活
2．酶含量的调节
3．同工酶 概念
六、酶与医学关系
1．酶与疾病的关系
2．酶在医学上的其他应用
学习要求：
一、掌握酶的概念；酶的专一性及分类；酶的催化机制。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念；熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。掌握活性中心、必需基团的概念；
二、掌握酶的特异性，酶反应特点。了解酶-底物中间复合物学说。
三、掌握影响酶催化速度的因素，米氏常数Km，最大反应速度Vmax概念及意义；最适pH,最适温度；竞争性抑制剂结构作用特点；熟悉不同类型可逆抑制作用的动力学特点。
四、掌握关键酶、变构酶的概念。酶活性变构调节的机理，共价修饰的概念。熟悉协同效应的概念。掌握酶原、酶原激活的概念；同工酶的概念；熟悉酶蛋白合成诱导与阻遏概。
五、了解酶与医学的关系。
第5章 维生素与微量元素
学习内容：
一、脂溶性维生素
脂溶性维生素A、D、E、K
二、水溶性维生素
B族维生素8种、维生素C和硫辛酸
三、微量元素
微量元素铁、碘、铜、锌、轱、锰、硒、氟
学习要求：
一、掌握维生素的概念、分类。
二、掌握各种维生素的缺乏症并了解其机制。
三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。
四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能，了解其化学本质。
五、熟悉B族维生素的化学结构特点、性质与生理功能；熟悉维生素C的化学结构特点、性质与生理功能；
六、掌握微量元素的定义、种类。
七、熟悉各类微量元素的需要量、功能及缺乏症。
第6章 生物氧化
学习内容：
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链 电子传递链，ATP合成酶
2．氧化磷酸化 概念
3．影响氧化磷酸化的因素
4．ATP ATP循环与高能磷酸键，ATP的利用，其他高能磷酸化合物
5．通过线粒体内膜的物质转运
二、其它氧化体系
需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、
超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶
学习要求：
一、掌握电子传递链的概念，组分，排列顺序，两条电子传递链。
二、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。
掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。
三、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型，贮存和转移。
四、掌握NADH转运的两种穿梭机制。熟悉ATP/ADP转运。
五、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。
第7章 糖代谢
学习内容：
一、概述
1．糖的生理功用
2．糖的消化吸收
3．糖的代谢概况
二、糖的无氧分解
1．糖酵解的反应过程 基本途径，关键酶
2．糖酵解的调节
3．糖酵解生理意义
三、糖的有氧氧化
1．糖有氧氧化的反应过程 基本途径，关键酶，三羧酸循环的生理意义
2．糖有氧氧化生成ATP
3．有氧氧化的调节
4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程
2．磷酸戊糖途径的调节
3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖异生
1．糖异生途径
2．糖异生的调节
3．糖异生的生理意义
4．乳酸循环
六、糖原的合成与分解
1．糖原的合成代谢
2．糖原的分解代谢
3．糖原合成与分解的调节
4．糖原累积症
七、血糖及调节
1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节 胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节
3．血糖水平异常
学习要求：
一、掌握糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。
二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。掌握三羧酸 循环的过程，特点，意义及调节。
四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程，NADPH和5-磷酸核糖产生的生理意义。
五、掌握糖原合成分解的基本过程，关键酶，调节方式。肌糖原和肝糖原代谢的异同。
六、掌握糖异生的概念，基本过程，生理意义；乳酸循环的概念。了解糖异生调节特点。
七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解血糖水平异常。
专题课内容：糖尿病与物质代谢异常
第8章 脂类代谢
学习内容：
一、脂类生理功能，脂类的消化和吸收
二、不饱和脂酸的命名及分类
三、甘油三酯代谢
1．甘油三酯的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本途径
2．甘油三酯的分解代谢 脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的β-氧化，酮体的生成、利用和生理意义
3．脂肪酸的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本过程
4．多不饱和脂肪酸的重要衍生物—前列腺素、血栓噁烷及白三烯
四、磷脂的代谢